Relaciones entre la enzima y el sustrato.

Por Cruz-Villegas, Geovanna

A cual de los grupos de la clasificación pertenecen la enzimas no tiene importancia, ya que todas éstas se relacionan, de una forma transitoria con sus sustratos. Las enzimas y sus sustratos deben influirse mutuamente, por lo menos, en tres puntos para que se realice y complete la reacción. Esta interacción es específica y se realiza en un punto de la estructura proteica que se denomina el sitio activo o sitio catalítico de la enzima. (1)

A lo largo de la historia se tuvieron varios pensamientos y teorías acerca de la interacción entre el sitio catalítico de la enzima y el sustrato.

Uno de ellos, El modelo de la Llave y la Cerradura, fue propuesto por el bioquímico de nacionalidad alemán E.Fisher, en 1884. A pesar de que éste modelo explica la especificidad, no lograba explicar la catálisis en si misma. Éste sugiere una interacción relativamente rígida entre los componentes, después de ella se origina el producto y la enzima permanece y sigue sin cambios ni transformaciones estructurales ni funcionales. (1)

Después de un tiempo, partiendo de estudios de cristalografía de rayos X, se logró resolver que ésta interacción Enzima-Sustrato no es tan rígida como se creía inicialmente. D.Koschland, en 1958, propuso El Modelo del Ajuste Inducido, el cual decía que la enzima y el sustrato al influirse mutuamente, la primera pasa por un cambio en su conformación que permite una relación mas estrecha entre ambos y, de esta manera se favorece energéticamente la formación del estado de transición de la reacción. (1)

Este último modelo, el de El Ajuste Inducido, es el más reconocido, bien visto y aceptado en estos tiempos, cambió todo pensamiento sobre la interacción de la enzima y el sustrato, este menciona que al darse la unión, los sustratos modifican su estructura y de igual manera llevan a la enzima a hacerlo; pero solo los que logren la relación mutua E-Z en los tres puntos necesarios ayudaran a la reacción y se originaran productos. (1)

 Debemos recordar que al final de este proceso la enzima sigue siendo la misma, en el proceso sufre cambios en su conformación, pero, al final de este recupera su estructura original.

   

Existen tres tipos de reacciones enzimáticas: 

• I. Enzima soluble – Sustrato insoluble.

• II . Enzima insoluble – Sustrato soluble.

• III. Enzima soluble – Sustrato soluble. (2)

Aquí podemos observar el modelo de la Llave-Cerradura.

En este caso tenemos la enzima, su sitio activo y el sustrato que viene a unirse a ella, el sustrato se ajusta con perfección al centro activo de la enzima como cuando vamos a abrir la puerta de nuestra casa con la llave correcta, calza perfectamente con la cerradura, se da la interacción en los tres puntos requeridos y da como resultado los productos (el sustrato en este caso viene siendo la llave y la enzima o centro activo seria la cerradura).

Imagen 1

De igual manera, acá se puede observar el modelo Ajuste Inducido.

En este caso el sustrato NO encaja a la perfección en el sitio activo de la enzima, el último es más extenso que el sustrato, pero el centro activo cambia su forma espacial para dar la oportunidad a que éste se una óptimamente para conseguir la reacción y seguir con la catálisis, es decir la enzima se ajusta al sustrato para que se dé la reacción. En este modelo no se tiene la misma especificidad como en el modelo anterior, por lo cual la enzima podría reaccionar con sustratos de estructura parecida. 

Imagen 2

Imagen 3

Recordemos que la interacción Enzima-Sustrato también encierra y consta de varios componentes, como lo son la concentración del sustrato, la velocidad de reacción por este, afinidad del sustrato con la enzima, para dar como resultado la formación de productos. (3)

A continuación se podrá ver un video que representa la unión de la enzima con el sustrato.

Referencias:

(2) Anonimo. Sin fecha. Reacciones enzimáticas. En línea, feha de consulta: 5/abril/2011. Diponible en: http://www.slideshare.net/renomberto/reacciones-enzimaticas-presentation

(3) monografías.com. Sin fecha. La enzimología. En línea, fecha consultada: 5/abril/2011. Disponible en: http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#ENZI

(4) Imagen 1, 2 y 3: disponibles en google, fecha de consulta 6 de abril 2011.

(5) Video: disponible http://www.youtube.com/watch?v=s4jEZ9Os6QM. Fecha de consulta 6 de abril 2011.

Bibliografia:

 (1) Raymond E.Kirk, 1962. Enciclopedia Tecnologia química, Cristalales enzimas-inustriales. Editorial H-A tomo 6. Pagina 987.

Las enzimas como catalizadores estereoespecificos.

               Por Cruz-Villegas,Goevanna

Los organismos biológicos no están preparados para soportar la gran energía de activación que requieren las reacciones químicas que se dan a diario, ya que estas no se dan en un laboratorio. Por esto, los seres vivos desarrollaron o crearon un compuesto químico que ayuda a llegar a una alta energía de activación sin ser destruido, éste compuesto tiene el nombre de Catalizador. (3)

Las enzimas son este catalizador biológico, producto de células vivas. (1)

“…son prácticamente los catalizadores de todas las reacciones químicas fundamentales para la vida, por ello, se les puede llamar biocatalizadores…” (2)

En clases de laboratorio de Biología General, nos comprueban esas líneas que vemos y leemos en internet o en libros. Se sabe realmente que sin las enzimas la degradación de los alimentos, en especial carnes y comidas mas pesadas, duraría cientos de años, pero que gracias a estos biocatalizadores esas reacciones y funciones se llevan a cabo con gran velocidad.

Son catalizadores estereoepecificos ya que a diferencia de los demás catalizadores químicos corrientes, éstas catalizan generalmente una única reacción específica. Aunque de igual manera, algunas enzimas son capaces de catalizar más de un tipo de reacción.

Nuestro organismo posee cientos de enzimas diferentes, por la gran cantidad de reacciones metabólicas que se dan en éste, ayudando a que estas se lleven a cabo, y con más velocidad, como antes se menciono, y a bajas o distintas temperaturas que podrían destruir la mayoría de la materia orgánica. (1)

Cada enzima es específica, selectivamente para la sustancia sobre la que reacciona, siendo más activa a una temperatura especifica. A pesar de que el aumento de la temperatura puede apresurar una reacción, las enzimas son inestables cuando se calientan. (4)

Imagen 1: Enzima catalizadora.

“Casi todos los sustratos forman por lo menos tres enlaces con las enzimas. Esta adherencia en tres puntos puede conferir asimetría a una molécula por otro lado simétrica. La imagen 2 muestra una molécula de sustrato, representada como un átomo de carbono que tiene tres grupos diferentes, próximos a adherirse en tres puntos a un sitio de la enzima. 

Si el sitio puede ser alcanzado sólo desde un lado y únicamente los átomos complementarios y los silios pueden interactuar (ambos suposiciones válidas para las enzimas reales), la molécula se unirá sólo en una forma. La reacción misma puede estar confinada a los átomos unidos en los sitios 1 y 2 aún, cuando los átomos 1 y 4 sean idénticos. 

Girando mentalmente la molécula de sustrato en el espacio, nótese que puede adherirse en tres puntos a un costado del sitio planar con una sola orientación. En consecuencia, los átomos 1 y 4 aunque sean idénticos vienen a ser distintos cuando el sustrato está adherido a la enzima.

Por tanto, un cambio químico puede afectar el átomo uno (pero no al átomo cuatro) o viceversa.” (5)

Imagen 2

Bibliografía:

(1) Manuel Salvat, 1968. Salvat de la ciencias, Biología medicina. Tomo 20. Editorial Salvat S.A de ediciones Pamplona. Página 90 y 91.

(2) McGraw-Hill Encyclopedy of science an technology 1964. Primera edición, tomo 5. Editorial Salvat editorials S.A-Barcelona. Páginas 1026-1027.

Referencias:

(3) Ing.Agr. Carlos González. Sin fecha. Catalizadores y enzimas. En línea, fecha consultada: 5/abril/2011. Disponible en: http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/3er/LaEnergia/4444/CatalizadoresyEnzimas.htm

(4) ferato.com. Sin fecha. Enzimas. En línea, fecha consultada: 5/abril/2011. Disponible en: http://www.ferato.com/wiki/index.php/Enzima

(5) Imágenes 1 y 2: Disponibles en google. Fecha de consulta 7/abril/2011.

Evolucion e historia de las enzimas.

Por Cruz-Villegas, Geovanna

Hoy en día, si alguien no se toma el tiempo de contarnos y hablarnos acerca de algunos temas, no sabríamos como trabajan, nacieron o se descubrieron cosas que hacemos a diario o productos que consumimos a lo largo de cada día o funciones que nuestro cuerpo realiza, las sustancia u organismos que se encargan de estas. 

Para llegar hasta donde estamos, al conocimiento que tenemos de los procesos de la naturaleza, no fue fácil llegar, se llevó mucho tiempo para que la ciencia lograra explicar muchos fenómenos, muchos sucedieron casual y accidentalmente, sin ser buscados, creyéndose que sucedían de otra manera. (1)

Ésta es una breve reseña de la historia de las enzima, de lo que fue el descubrimiento de éstas, que no se pensaba existían. De cómo por el resultado de nuevos productos que hoy tenemos cada día en nuestras mesas, se supo que estas eran las que ayudaban a que estos se formaran. (1)

Por ahí del año 3000 a.C. en el país Egipto, un hombre que estaba aprendiendo el arte de la panadería, por descuido dejó una masa ya preparada, expuesta al aire normal por más tiempo del que se dejaba en esos tiempos, al regresar la superficie húmeda de la masa se había hinchado, haciéndose mas grande. Aquí nació el delicioso pan que conocemos que llega a nuestras mesas día a día. (1)

Se dice, según un grabado perteneciente aproximadamente al año 4000 a.C. que un pan se dejó olvidado sin comer, y después de un tiempo éste se humedeció y transformo en una pulpa de la que se podía sacar un liquido, el cual dice el grabado “transforma a la gente en alegre, extrovertida y feliz”. Aquí nació la bebía que conocemos como cerveza. (1)

De igual manera, una leyenda dice que un pastor árabe, al regresar a su casa después de haber trabajado en el campo, llevaba consigo una bolsa de leche de oveja, la bolsa era hecha de tripa de ternero, a lo largo d la extensa caminata bajo el sol, sintió sed y quiso tomar de la bolsa, sorprendiéndose al ver que la leche estaba dividida en 2 partes, un liquido acuoso y pálido y un cuajo blanco solido. Conocido ahora como la leche y la nata de esta. (1)

Se desconocía que eran o a que se debían estos procesos que asombraban a las personas al de repente por un accidente transformar un alimento conocido en uno nuevo, y tuvieron que pasar muchos años para que se comprendiera la naturaleza de estos o a que se debía, para saber las sustancias que los causaban, entre ellas, las enzimas eran unas de las responsables. (1)

Ahora en nuestros tiempos se sabe que el resultado de ese pan rico que nos gusta, el queso que nos gusta acompañar con pinto y la cerveza que a muchos les encanta, son producto de la fermentación alcohólica, un proceso enzimático muy antiguo.

Tiempo atrás, en el siglo XIX, los científico creían que éstos y otros fenómenos parecidos se debían a algo espontaneo, una reacción que sucedía de repente, sin historia previa, ya que no se sabia de la existencia de las enzimas, la importancia de estas en los organismos vivos y cuan necesarias nos eran para sobrevivir. Pero en 1857 un químico de Francia, Louis Pasteur, comprobó que la fermentación solo ocurría si estaban presentes células vivas.

Luego en 1897, el químico alemán Edward Buchner se dio cuenta que un poco de levadura (Saccharomyces cerevisie) libre de células puede producir fermentación alcohólica (la transformación del azúcar en alcohol y anhídrido carbónico). Lo que llevo a la demostración de que la levadura produce enzimas (una sustancia con la capacidad de regular un proceso químico en sí mismo) y que éstas llevan a cabo la fermentación. 

De aquí, los científicos aceptaron que las fermentaciones y las reacciones vitales eran producidas por enzimas, un catalizador biológico. Pero para ese entonces no lograron aislar ni identificar su naturaleza química. Hasta que en 1926 el bioquímico estadounidense, James B. Sumner pudo aislar y cristalizar la ureasa (tipo de enzima) y cuatro años después Jhon Howard Northop aisló y cristalizo la pepsina y la tripsina (otros tipos de enzima) demostrando a la vez la naturaleza proteica de las enzimas, interpretando su acción, siendo estas unos catalizadores que ayudaban a X reacción química sin ser destruidas y sin estar presente en los productos finales de ésta. (1) -(3)

“…todas las enzimas estudiadas hasta ahora han resultado ser proteínas…” (2)

“En los últimos años, la investigación sobre la química enzimática ha permitido aclarar algunas de las funciones vitales más básicas. 

La ribonucleasa, una enzima descubierta en 1938 por el bacteriólogo estadounidense René Jules Dubos y aislada en 1946 por el químico estadounidense Moses Kunitz, fue sintetizada por científicos estadounidenses en 1969. Dicha síntesis permitió identificar aquellas áreas de la molécula que son responsables de sus funciones químicas, e hizo posible crear enzimas especializadas con propiedades de las que carecen las sustancias naturales. 

Este potencial se ha visto ampliado durante los últimos años por las técnicas de ingeniería genética que han hecho posible la producción de algunas enzimas en grandes cantidades.” (1)

Las enzimas han ido evolucionando para dar un mejor trabajo. “Las enzimas primitivas probablemente tuvieron un amplio rango de actividades o especificidad por el sustrato, y se fueron especializando al incorporar en la evolución grupos funcionales adicionales” (4)

 
Imagen 1 (5)

Referencias :

(1) Bioegle 2009. Historia de las enzimas. En línea, fecha consultada: 5/ abril/2011. Diaponible en: http://www.bioegle.cl/historia.html

(3) monografías.com. Sin fecha. La enzimología. En línea, fecha consultada: 5/abril/2011. Disponible en: http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#ENZI

(4) Romina Hidalgo. Sin fecha. Bioquimica de las macromoléculas, evolución de estructura y función proteica. En linea, fecha consultada: 5/abril/2011. Disponible en: http://www.macromoleculas.unq.edu.ar/.../Evolucion%20de%20Proteinas%202.doc.htl

(5) Imagen disponible en google, fecha consultada: 7 de abril 2011.

 Bibliografía:

(2) McGraw-Hill Encyclopedy of science an technology 1964. Primera edicion, tomo 5. Editorial Salvat editorials S.A-Barcelona. Paginas 1026-1027.

Características de las enzimas

Por Arias-Abdallah, Zarah.

Las enzimas tienen características muy singulares e importantes, ya que gracias a estas características pueden realizar las actividades correspondientes de manera segura y efectiva. A continuación mencionaremos algunas de estas características:

• La enzimas son catalizadores orgánicos, que no son afectados por la reacción que catalizan, además de ser  muy potentes y eficaces. La actividad catalítica de una enzima facilita su identificación.

• Las enzimas catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes

• Su elevada especificidad es su mayor característica.

• Actúan en baja concentración; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar la acción de manera eficiente, ya que  son activas a concentraciones pequeñas.

• No sufren modificaciones durante la reacción; su composición y forma no son transformadas en ninguna parte de la reacción, se recuperan intactas.

• No afectan el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad, debido a que su trabajo es catalizar la reacción.

• Son sumamente específicas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para ello, su actividad está regulada y actúan en el mismo lugar donde se segregan.

• Son moléculas estrictamente proteicas; Son Proteínas Globulares que regulan la mayor parte de las reacciones metabólicas de los seres vivos, debido a esto  las enzimas sufren desnaturalización, no dializan y sufren saturación.

• Lo sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos.

• Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reacción.

• Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los líquidos orgánicos.

• Según su composición molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una estrictamente Proteica y otra constituida por la unión mediante enlaces.

• Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas.

• Las enzimas se clasifican por tipo de reacción y mecanismo  

• La mayoría de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar como reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de vitaminas B y del monofosfato de adenosina.

• Pueden considerarse como segundo sustrato.

• Las enzimas muestran especificad óptica; presentan un alta especificidad para el tipo de reacción que catalizan.

• Muchas enzimas pueden analizarse por acoplamiento de una reacción a una hidrogenasa.

• Las enzimas pueden encontrarse en organelas específicas

• Proporcionan estados de transición alternos.

A continuacion mostraremos algunas imagenes con ejemplos de algunas de las caracteristicas de las enzimas:

 

 1. Esta imagen muestra como la enzima no es modificada en ninguna etapa de la reaccion.

2. Aqui vemos un ejemplo de catalizaciòn y tambièn  una recciòn es irreversible.

        3. Aqui se muestra la necesidad de la enzimas hacia   una coenzima.

      4. Aqui vemos como las enzimas actuan en un media intercelular, aunque de igual manera pueden actuar en un medio extracelular.

Referencias

Imagenes: diponibles en google, fecha consultada: 5 abirl 2011.

Ing. Agr. Carlos A. Gonzales 2009. Las Enzimas. En línea fecha consultada: 1/abril/ 2011. Disponible en:  http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/6to/Enzimas.htm

Enzicar.2010. Enzimas. En línea fecha consultada: 1/abril/ 2011. Disponible en:   http://enfenix.webcindario.com/biologia/molecula/enzicara.html

Bibliografía

Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A., Rodwell, V.W. 1996. Bioquímica de Harper, I Edición. Editorial  El manual moderno S.A de C.V. Santafé, Bogotá. Paginas 77 -100

Thomson, M., Molnnes, R. , Willard, H. 1996. Thomson y Thomson "Genética en medicina", IV Edición. Editorial Masson S.A. Avda. Principe de Asturias, 20, Barcelona, España.  

Composicion Enzimatica

Por Ramírez- Meza, Nathalia.

La composición química de las enzimas no se estableció con seguridad hasta 1926 cuando James Sumner cristalizó ureasa de habas, que cataliza la hidrólisis de urea a NH3 y CO2 y demostró que estos cristales son proteínas. La experiencia enzimologica posterior demostró ampliamente que la mayoría de las enzimas son proteínas.

 

Las enzimas están compuestas por pequeños bloques conocidos como aminoácidos, cuyo peso molecular abarca desde 75 hasta 200.Por lo tanto, la mayoría de enzimas simples están constituidas por 100 a 400 residuos de aminoácidos. 

La larga cadena de aminoácidos que constituye la molécula de la enzima no se dobla libremente, sino que adquiere una estructura tridimensional definida, que se da gracias a la presencia de enlaces disulfuro (covalentes) entre residuos de cisteína, que actúan como uniones entre diferentes regiones de una cadena polipeptídica o entre dos cadenas polipeptídicas.

¿Qué es un aminoácido?
 

Los aminoácidos son conocidos por ser las unidades elementales que constituyen las moléculas llamadas proteínas, por medio de los mismos es que el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir; al ingerir los alimentos estos nos proveen proteínas, pero estas no se absorben en tal constitución sino que luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura) causado por la digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos.

Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.


Los aminoácidos se caracterizan en su mayoría por ser sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; además de poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Es sabido que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 son indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi- indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su alimentación diaria y con mayor razón, en los momentos en que el organismo más los necesita como en la disfunción o enfermedad. 

Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. El déficit de aminoácidos esenciales afecta mucho más a los niños que a los adultos. 

Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminoácido esenciales) no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante

Bibliografia:

Peretó, G.J.2007.Fundamentos de bioquímica,II Edición.Editorial Universidad de Valencia.Madrid,España.Pág.95,96,99.

Peña,L.A.1998.Bioquímica,I Edición.Editorial Limusa.Buenos Aires, Argentina.Pág.433-435.

Thibodeau, A.G.Estructura y función cuerpo humano.II Edición.Editorial Elsevier.Barcelona,España.Pág.123-124-129.

Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A., Rodwell, V.W. 1996. Bioquímica de Harper, I Edición. Editorial  El manual moderno S.A de C.V. Santafé, Bogotá.cap 5.

Fernaquea, J; y Gomez, G. . Bioquimica Ciencia de la Vida, Editorial UNED, 1°  Edicion,204. San José, Costa Rica.

Estructura enzimática

Por Ramírez-Meza,Nathalia .

Más del 90% de las enzimas son proteínas globulares o escleroproteínas y el resto se encuentran conjugadas a un grupo prostético. Los estudios recientes y otras técnicas han permitido un mejor conocimiento sobre la estructura de las enzimas y han proporcionado cierta evidencia de las hipótesis de la llave y la cerradura y del ajuste inducido.

Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas para ejercer su actividad en condiciones óptimas, estas sustancias se denominan cofactores y pueden ser compuestos inorgánicos, iones metálicos o compuestos orgánicos unidos fuerte o débilmente a la fracción proteica.

•  Cuando el cofactor es un compuesto orgánico se denomina coenzima y suele pertenecer en muchas ocasiones al grupo de las vitaminas.
•  Cuando se trata de un ion metálico se denominan activadores
•  Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura proteica se denomina grupo prostético, como por ejemplo: el grupo hemo de la hemoglobina

A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.
 

También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estomago, etc. 
  
Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

 La estructura de la lactato deshidrogenasa se conoce con detalle y tiene:

•     Dos dominios globulares.
•     Un dominio de unión a nucleótidos.
•     Un segundo dominio catalítico.

El dominio de unión a nucleótidos (cofactor) tiene un giro ß α ß que favorece la unión al NAD, que está conservado en todas las deshidrogenadas conocidas dependientes de NAD o de NADPH (Fig.2.19). Este dominio tiene además:

•     Cargas positivas en las cadenas colaterales de arginina, que atraen a los grupos fosfato negativos de los cofactores.

•     Glicinas para la hermeticidad de cada giro, unión al NAD e interacciones entre la hélice a y la cadena b.

El dominio sufre un ajuste inducido. El bucle ß α ß se traslada 1,4 nm sobre la unión NAD O NADP.

El dominio catalítico posee una cavidad hidrofobica, que tiene una forma tridimensional específica para el sustrato y para los residuos cargados, importantes para la unión del sustrato. Los cambios en la conformación llevan al sustrato ligado hasta la proximidad del anillo de nicotinamida.

La conformación de la zona activa favorece el estado de transición. Las cadenas colaterales de aminoácidos y los cofactores participan en la catálisis, pero la reacción es catalizada por la transferencia de electrones.

Las enzimas como proteínas que son, cuentan con una estructura primaria, secundaria, terciaria e incluso si están formadas por varias subunidades, cuaternaria. Esta estructura resulta importante para su actividad por lo que cambios en la misma pueden llevar a alteraciones en su actividad catalítica. La composición y forma de una enzima viene definida por las cuatro estructuras, ya mencionadas, éstas tienen un carácter jerarquizado, es decir, implican unos niveles o grados de complejidad creciente que dan lugar a los cuatro tipos de organizaciones.

 




La estructura primaria de una enzima es la secuencia lineal de los aminoácidos que contiene, o sea, el número y el orden en el que se encuentran

La estructura secundaria de una enzima se refiere a la ordenación regular y periódica en el espacio de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección. Se puede decir, que es la disposición de la estructura primara en el espacio y que es consecuencia directa de la libre capacidad de giro del carbono alfa.

Existen dos modelos o tipos de estructuras secundarias:

- Hélice a.

- Lámina b.

La estructura terciara de una enzima informa de la disposición de la estructura secundaria en el espacio y, por tanto, del tipo de conformación tridimensional que posee. Las conformaciones más frecuentes que adoptan las proteínas son la globular y la filamentosa. Las funciones biológicas que realizan las proteínas dependen de la estructura terciaria que éstas poseen.

La estructura cuaternaria de una enzima informa que ésta está compuesta de más de una cadena polipeptídica, y hace referencia al modo en que se asocian las cadenas o subunidades para constituir la proteína activa.

Bibliografia

Bibliografia

Peretó, G.J.2007.Fundamentos de bioquímica,II Edición.Editorial Universidad de Valencia.Madrid,España.Pág.90-105

Peña,L.A.1998.Bioquímica,I Edición.Editorial Limusa.Buenos Aires, Argentina.Pág.430-440.