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sábado, 16 de abril de 2011

Objetivos e introduccion

 Por Arias- Abdallah, Zarah

Con este blog nuestro objetivo es brindar a los estudiantes de biología y bioquímica e interesados en general una herramienta muy completa de estudio acerca de las enzimas, en el cual se encuentra la información necesaria para el desarrollo del tema en general.

Algunos de los temas que usted encontrara en este blog seran:
  1. Nomenclatura enzimática
  2. Clasificación de las enzimas 
  3. Características de las enzimas
  4. Estructura enzimática
  5. Cinética enzimática
  6. Especificidad enzimática
  7. Preparación y purificación de las enzimas
  8. Composición enzimática
  9. Evolución e historia enzimática
  10. Naturaleza química de las enzimas 
  11. Las enzimas como catalizadores estereoespecificos
  12. Partes del sistema enzimático
  13. Relaciones entre enzimas y sustrato.
Además de imágenes y videos alusivos al tema.

También se mostrara las respectivas referencias y libros utilizados para que el estudiante o interesado pueda ir directamente a la fuente si lo desea.

Esperamos que nuestro blog les sea de gran ayuda.

domingo, 10 de abril de 2011

Cinética enzimática

Por Perez-Gutierrez, Alejandra
Debido a la compleja estructura de las proteínas y las dificultades de detectar y aislarlas, los mecanismos de acción son poco conocidos pero se sabe que actúan con complejos de sustrato. Pero uno de los mejores medios detectados de estudio es el examen de la variación de la velocidad de la reacción con la concentración, el sustrato de PH y la temperatura lo anterior se constituye como la cinética enzimática.(1)


El centro activo está formado por un grupo de funciones de contacto establece las funciones de la enzima y el sustrato.la actividad catalítica de las enzimas se encuentra sometida a diversos tipos de regulación; casi todas las enzimas inhiben sus productos a altas catalizaciones algunas se sintetizan en forma de precursores inactivos y se activan después generalmente por proteólisis.(1)


Cinetica enzimática

Es una parte de la bioquímica encargada de estudiar las velocidades de reacción de las enzimas que son catalizadores por las enzimas, la cinetica enzimática es una de las técnicas más viejas para entender los mecanismos enzimáticos.


Esto nos ha permitido:


  • Distinguir las enzimas.
  • Distinguir entre isoenzimas.
  • Reconocer las diferencias entre las actividades de un tejido y otro.
  • Permite conocer la afinidad con los sustratos.
  • Las unidades se miden en PH óptimo.
La unidad internacional es: μmol S /min.(3)


Las enzimas son macromoléculas capaces de manipular otras moléculas, llamadas sustratos. Un sustrato es el que puede ser capaz de unirse al centro catalítico de la enzimas y que esta lo reconozca y llegar a transformarse en una serie de pasos determinado mecanismo enzimático. Algunos tipos de enzimas tienen la posibilidad de unir varios sustratos distintos y/o liberar diversos producto. En distintos casos ocurre la la unión simultanea de dos sustratos como es el caso del DNA-polimerasa, el cual es capaz de introducir nucleótido a una hebra de ADN. Aunque estos deben de llevar una serie de pasos también presentan una etapa limitante con la que se puede lograr determinar la velocidad final de toda la reacción, esta puede ser una reacción química o un cambo de la enzima o del sustrato. (4)

Lo adquirido acerca de la estructura de las enzimas es gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Un ejemplo de esto, es la estructura que puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis, qué cambios ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados aminoácidos en el mecanismo catalítico. Muchas de las enzimas modifican su conformación muy significativamente durante la reacción, cuyo caso, puede ser crucial saber su estructura molecular con y sin sustrato unido (se suelen usaranálogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de sustrato unido). (4)

Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al estudiar una enzimaque une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados. (4)

No obstante, no todas las catálisis son llevadas a cabo por enzimas proteicas. Existen moléculas catalíticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm, respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y los ribosomas radica en el limitado número de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reacción y sus cinéticas pueden ser estudiados y clasificados por los mismos métodos. (4)

Mecanismos de acción de las enzimas
La velocidad e reacción se debe a las enzimas favorables, la energía de activación es una barrera por encima de las cual una molécula de un producto debe para que lleve a cabo una reacción, se le puede definir como la energía necesaria para llevar un mol de reactantes hasta un estado de transición ( es un estado que posee mayor cantidad de energía libre, cualquier cambio energético favorece a la generación de productos) no todas las enzimas aceleran la velocidad y no todas lo hacen con la misma magnitud, cada enzima al interactuar con su sustrato genera un resultado transitorio llamado: complejo enzima- sustrato.(2)
La Cinética de Michaelis Menten
En 1903 se propuso la idea de que las enzimas cambian con su sustrato para formar un complejo, esta idea fue desarrollada por Michaelis y Maunt Menten y se convirtió en la teoría general de alas enzimas. Las reacciones enzimáticas se caracterizan
porque aunque se aumente la concentración de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto de saturación. La saturación se debe a que todos los centros activos están ocupados. La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente. Consideraremos sólola velocidad inicial de las reacciones para cada concentración de sustrato cuando se construya una gráfica, evitando el error introducido por el deterioro del enzima. Comoen el primer momento no hay producto no consideraremos la reacción contraria.

Se rigue por la siguiente relación matemática:
V1: velocidad de reacción.
Vmax: velocidad máxima
Km: constante
S: concentración de sustrato. (3)

Enzimas
La estructura formada por la apoenzima (es el concepto de centro activo, formado por cadenas de
polipeptidos) y la coenzima se denomina boloenzima.
Los aminoácidos que las componen tienen una estructura similar a la de cualquier proteína por ejemplo: la lisozima es una enzima presente en las lágrimas funciona como un antiséptico suave y que tiene la capacidad de atacar las paredes de diversas bacterias. (2)





REFERENCIAS
1) Gran enciclopedia RIALP, Tomo 8, diplomática Eslovenia, Ediciones RIALP,S.A. Madrid, 15 julio de 1972. 

4)Debian.(2010). Cinetica enzimática Visitado el 2 de abril del 2011 de:http://essa.uncoma.edu.ar/academica/materias/morfo/ARCHIVOPDF6/PARTE5/ENZIMAS2_Cinetica_enzimatica.pdf
5) http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#ENZI

Bibliografia:
(2)Fernaquea, J., y Gomez, G. Bioquimica Ciencia de la Vida, Editorial UNED, 1° Edicion,204. San José, Costa Rica.

Especificidad Enzimática

Por Vargas-Jarquín, Alexa

Las enzimas se distinguen en los catalizadores inorgánicos por su especificidad. Estos últimos catalizan muchas reacciones; así, los iones de hidrógeno (de los ácidos) que hidrolizan indistintivamente proteínas, grasas e hidratos de carbono. (1)

Las enzimas, sin embargo son mas especificas. Muchas de ellas catalizan solamente una reacción química, mientras que otras, no tan específicas, tienen una acción bastante selectiva para atacar a cierto tipo de configuración o de enlace: las lipasas desdoblan las grasas, las enzimas proteolíticas hidrolizan las proteínas. De este modo, su acción se limita a cierto tipo de sustancias. (1)

Algunas enzimas son completamente específicas; p.ej., la dipeptidasa, que no desdobla ningún dipeptido si no está libre en el grupo amino o carboxilo. Ciertas enzimas muestran estereoespecificidad; así, la forma natural de ciertos compuestos es atacada mucho más rápidamente que en su antípoda sintético.
La especificidad es una característica de mayor relevancia en las enzimas y es determinante en la regulación del mecanismo celular. Esta propiedad reduce la variabilidad de sustratos sobre los que una enzima puede actuar. Se conocen varios tipos de especificidad, entre ellos:

Ø La Especificidad Óptica: algunas enzimas actúan, por ejemplo, sobre isómeros de la serie L (enzimas relacionadas con el catabolismo de aminoácidos), mientras que otros actúan sobre los de la serie D (los involucrados en el metabolismo de los carbohidratos). (2)

Ø La Especificidad del Grupo: algunas enzimas actúan sobre un grupo determinado de moléculas, por ejemplo, las enzimas que digieren las proteínas: catalizan reacciones hidrolizando enlaces entre aminoácidos específicos; sin embargo, estos enlaces serán hidrolizados en cualquier proteína que los contenga y, por eso, su especificidad es relativa. (2)

La mejor descripción que se conoce de la especificidad enzimática es la de Emil Fischer, quién comparo el sustrato y la enzima de la cerradura de llave. Esta analogía es particularmente notable si se considera la especificidad estereoquímica de las enzimas. Por ejemplo: la L-leuciglicina es totalmente hidrolizada por la dipeptidasa intestinal, que hidroliza exactamente la mitad de la mezcla racémica DL-leuciglicina y absolutamente nada del isómero óptico “no natural” D-leuciglicina. Se conocen muchos ejemplos de la especificidad estricta de enzimas para el isómero óptico natural. (3)

Evidentemente, una enzima tiene la propiedad de distinguir entre la estructura de dos moléculas cuando una es la “imagen en el espejo” de la otra. Esto indica no solo una compleja estructura molecular de la propia enzima, sino también que su actividad es consecuencia de alguna de esas complejidades estructurales. Los conceptos de química pura (con lo que se quiere significar la estructura molecular y todas sus consecuencias) son hoy los más útiles cuando se trata de concebir la acción enzimática.

Muchas veces se ha intentado imaginar una representación de la acción enzimática, pero se puede decir, probablemente sin riesgo de equivocarse, que ningún intento ha tenido buen éxito total. Un concepto razonable se funda en la teoría de que la enzima se combina con el substrato. Se podría imaginar que la superficie de la molécula de la enzima se deforma de manera que el substrato queda deformado asimismo después de combinarse con ella, lo cual expone a tensión extraordinaria el enlace que en el substrato está destinado a desintegrarse. Puesto que la reacción que origina la ruptura de ese enlace se ha de efectuar en todo caso, si bien lentamente (la enzima es solo un catalizador), la tensión extraordinaria que padece el enlace viene a ser como la gota de agua que hace derramar el vaso. Este concepto lógicamente dio origen a la ulterior hipótesis de que una enzima debe combinarse con su substrato cuando menos dos sitios, y hay razones fundadas para creer que en algunos casos (por ejemplo, las peptidasas) tal es lo que sucede. En otros casos están a discusión las pruebas que se dispone.

Una de las propiedades más características es su alto grado de especificidad. La mayor parte de las enzimas presentan una especificidad de reacción absoluta, esto es, catalizan tan solo un determinado tipo de reacción. Sin embargo, algunas enzimas son capaces de catalizar más de un tipo de reacción. Por ejemplo, algunas peptidasas catalizan tanto la hidrólisis de los enlaces peptídicos como reacciones de transamidación (transpeptidácido); en las últimas, un grupo acilo (C=O) es transferido del grupo amino (NH3) de una molécula al de otra, intercambiando aminoácidos en el sustrato:

O O
RC – NHR’ + NH2R’’ ↔ RC – NHR’’ + NH2R’

Ciertas enzimas presentan una absoluta especificidad del substrato, es decir, actúan solamente sobre un compuesto. Por ejemplo, la ureasa (cuyo nombre sistemático es el de una amidohidrolasa) que cataliza la hidrólisis de la urea, dando anhídrido carbónico y amoníaco, parece ser absolutamente específica de la urea. Una gran variedad de derivados de la urea no son afectados por dicha enzima.

Otras enzimas son capaces de actuar sobre cierto número de compuestos que poseen un determinado grupo químico. Por ejemplo, la fosfatasa alcalina (monoéster ortofosforicohidrolasa) hidroliza diversos ésteres fosfóricos, tales como fenilfosfato, glicerofosfato, etc. Este tipo de especificidad puede ser designado como especificidad de grupo. (3)

Muchas enzimas actúan únicamente sobre uno de los isómeros ópticos de un compuesto, exibiendo, por consiguiente, especificidad estereoquímica. De modo inverso, cuando se sintetiza enzimáticamente un compuesto que contiene un grupo asimétrico a partir de un precursor ópticamente inactivo, solo se obtiene, normalmente, uno de los posibles isómeros ópticos. Un buen ejemplo de enzima con especificidad de grupo y también estereoquímica es la L-amino-ácido oxidasa (L-aminoácido: O2 oxidorreductosa desaminante). Dicha enzima cataliza la oxidación de múltiples compuestos del tipo R-CH(NH2)COOH, si bien la velocidad de la reacción varía senciblemente de acuerdo con la naturaleza del grupo R. La reacción no tiene lugar cuando el grupo carboxílico (COOH) o el grupo amínico se hallan substituidos. (3)

Esta enzima tiene especificidad absoluta para los aminoácidos de configuración L. Los D-aminoácidos correspondientes, que no son afectados por esta enzima, son oxidados por otra enzima específica del grupo, la D-aminoácido oxidasa. La glicocola, que carece de átomo de carbono asimétrico, es totalmente indiferente a la acción de las enzimas, siendo oxidada por otra enzima distinta. Cuando la reacción transcurre en sentido inverso y se sintetiza un aminoácido, la L-aminoácido oxidasa conduce únicamente aminoácidos de configuración L, mientras que la D-aminoácido oxidasa los forma exclusivamente de configuración D.

Referencias:
1) Anónimo, 15 de Julio de 1972. Gran Enciclopedia RIALP, Especificidad. Editorial RIALP. S.A., Tomo 8.

Bibliografia:
2) Bioquímica, sin fecha. Bioquímica, la Ciencia de la Vida, Enzimas. Editorial UNED. Primera edición, 204. San Jose, Costa Rica.
3) Raymond E.Kirk, 1962. Enciclopedia Tecnologia química, Cristalales enzimas-inustriales. Editorial H-A tomo 6. Pagina 987.

Preparación y purificación de las enzimas

Por Perez-Gutierrez, Alejandra
Para fines científicos es importante purificar un preparado de enzimas para llegar lograr extraer las enzimas indeseables. Cada tipo de enzima y tejido requieren un tipo de tratamiento distinto. Algunos métodos que se utilizan son la precipitación fraccionada, la diálisis y la precipitación mediante el calentamiento moderado, con algún acido o con concentraciones de alcohol o acetona. (1L)

Para la realización de la pureza de una enzima es necesario realizar la técnica de purificación de una proteína algunas de estas son: el análisis por ultracentrífuga, el electroforético y otros pero se debe tomar en cuenta que durante este transcurso se llegan a perder gran parte de ella.

También este se puede realizar mediante el sometimiento de la enzima a fraccionamientos sensitivos como en el caso de la electroforesis en gel de almidón o de acrilamida y así demostrar que la enzima como tal está compuesta por varias proteínas, y que algunas presentan la misma actividad enzimática pero a causa de la sus estructuras y propiedades distintas se les consideran isoenzimas. (2)

En general, la absorción de una encima es fácil debido específicamente, por su sustrato, de manera que este sea insoluble en la solución de la enzima empleada. Tal noción no ah tenido una gran practica, tal vez a causa de que la enzima se libera de una manera constante en relación de la descomposición del sustrato. A pesar de todo, recientemente se ah realizado con gran éxito la absorción de amilasa por almidón en una solución que contiene tanto alcohol 40% que la enzima es inactiva en ella. (1L)

Es importante dividir el tejido para sacar de él las enzimas de las células que contiene por medio de un homogeneizador, un tratamiento muy enérgico lo comprende la molienda de tejido con arena realizando vibraciones ultrasónicas, congelamiento y descongelamiento, la autolisis entre otros.

Uno de los procedimientos para la purificación de enzimas es la absorción, estas al igual que otras proteínas son absorbidas muy fácilmente por sustancias inorgánicas como los hidróxidos férrico y alumínico coloidales. La sustancia absorbida se lava ya sea con agua o con una sal apropiada para poder llegar a eliminar más impurezas y por último la enzima es separada de su absorbente por elución con álcali diluido o con alguno que reacciones con la superficie del absorbente. (1)

Por la agitación del tejido triturado en agua, se extraen de la célula la enzima, esta también puede ser extraída de células libres por repetidas congelaciones y descongelaciones. Luego de realizar este procedimiento se realiza el fraccionamiento con sulfato amónico. 
El cual es realizado de la siguiente manera: Algunas son precipitadas por concentraciones bajas de sal en cambio otras se encuentran en solución, de tal modo que si se aumenta lentamente su concentración de sal y aislando cada u
no del precipitados se puede obtener pureza.(2)


La diálisis elimina las sales e impurezas de bajo peso molecular de las enzimas, la solución de la enzima se encuentra dentro de una bolsa semipermeable que es sumergida en a
gua o en una solución tampón.


La purificación de las enzimas se realiza a una baja temperatura para así disminuir la perdidas por desnaturalización en algunos casos esta puede ser calentada durante unos minutos más sin embargo este no tendrá ningun pérdida de su actividad enzimática. Existe también el proceso de electroforesis que consiste en la aplicación de un campo eléctrico a la solución. (2)

La precipitación de las enzimas es un proceso de purificación de las enzimas el cual requiere de muchos procedimientos. Como el cambio de pH el cual remueve las nucleoproteínas y el material grueso, con este, es posible continuar con los demás pasos. Con la utilización de la temperatura en muchos casos ocurre la desnaturalización el material proteico inactivo. En diversos casos se utilizan solventes orgánicos como lo son el etanol, el sustrato de amonio, por lo que se podría trabajar en altas concentraciones por lo cual no ataca su estructura. (2)


La absorción Fraccional es de gran utilidad por que permite la absorción de la enzima y luego desprenderla del material de una forma más pura. Esta es agregada a un material activo en donde la enzima es fijada, esta es lavada con soluciones de sales las cuales son recogidas en fracciones de volumen en donde alguna porción la enzima sale de una forma más pura. (2)

Se encuentra la Cristalización, este procedimiento debe repetirse varias veces debido a que los primeros cristales algunas veces suelen estar contaminados con otras enzimas. Esto demuestra que la obtención de cristales no es 100% pura es solo la repetición de este procedimiento es el que garantiza que se da la pureza.

Para saber exactamente si en se da la pureza absoluta existen otros prosesos que pueden obtenerse por medios fisicos como los son la electroforesis, sedimentacion en ultrafuga, la cromatografia y la determinaciones de solubilidad.
Aun sabiendo que las propiedades de las enzimas pueden llegar a ser muy diferentes es necesario tener preparaciones puras para poder hacer el estudio completo de su actividad. Hoy en día se ah llegado a cristalizar o purificar de una manera correcta, cerca de unas 200 enzimas, y es posible que en unos años más, esto llegue a aumentar considerablemente. (2)









Bibliografia:

1) Enciclopedia de Tecnología Química. (1962)Enzimas, México D.F , Editorial H-A.

2) Enciclopedia Saluat de la Ciencia y la Tecnología. (1964)Enzimas . Barcelona, Primera Edicion.
Referencia:
 

Clasificación Enzimática

Por Vargas-Jarquin, Alexa 

Las enzimas han sido clasificadas en base a diferentes aspectos: el tipo de reacción que catalizan, el tipo de sustrato sobre el que actúan, los productos que generan, entre otros. De acuerdo a estos parámetros, cada enzima recibe una nomenclatura numérica que refleja sus características propias. (2)

Baste indicar que se han establecido seis grupos principales de acuerdo con el tipo químico de reacción que catalizan, y dentro de cada uno, grupos y subgrupos de acuerdo a las características de las mismas. (1)

Sin embargo, se empieza ya a clasificar también las enzimas por su naturaleza proteínica, esto es: según que sean proteínas simples, que contengan metales, que obren con coenzimas, etc.

Cuando se clasifican por la función, la mayoría de las enzimas entran en alguno de los grandes grupos, que representan tipos muy comunes de reacciones bioquímicas. Claro que hay algunos casos muy dudosos.

Para unificar los criterios internacionales, todas las enzimas conocidas se clasifican en seis grandes grupos (de acuerdo con el tipo de reacción que catalizan), las enzimas pueden ser clasificadas tomando como base su función metabólica, su estructura química, su localización en el organismo o la reacción que catalizan. De acuerdo a su especificidad de reacción, las enzimas pueden agruparse en las siguientes categorías:

Grupo de Enzimas
Tipo General de la Reacción
Oxidorreductasas
Remoción o adición de electrones de Hidrógenos.
Ejemplo: oxidasas
Transferasas
Transferencia de grupos químicos.
Ejemplo: quinasas
Hidrolasas
Ruptura de enlaces químicos por adición o remoción de agua.
Ejemplo: proteínasas
Liasas
Formación de dobles enlaces por eliminación de un grupo químico o adición de grupos a doble enlaces.
Ejemplo: aldehído-liasas
Isomerasas
Rearreglo de átomos dentro de una molécula
Ejemplo: cis-trans isomerasas
Ligasas o Sintetasas
Formación de enlaces químicos, utilizando ATP u otros nucleótidos como fuente de energía.
Ejemplo: polimerasas
cuadro 1. (3)

Bibliografia:
 
1) Anónimo, 15 de Julio de 1972. Gran Enciclopedia RIALP, Especificidad. Editorial RIALP. S.A., Tomo 8.
2) Bioquímica, sin fecha. Bioquímica, la Ciencia de la Vida, Enzimas. Editorial UNED. Primera edición, 204. San Jose, Costa Rica.
3) Raymond E.Kirk, 1962. Enciclopedia Tecnologia química, Cristalales enzimas-inustriales. Editorial H-A tomo 6. Pagina 987.

Nomenclatura Enzimática

Por Vargas-Jarquin, Alexa

Algunas enzimas han recibido nombres convencionales en uso (pepsina, aldolasa, etc.). En general, cada enzima puede designarse con dos nombres, uno “familiar” o trivial y otro sistemático. Aunque hay muchas excepciones, el nombre trivial está formado por dos palabras una que designa el sustrato, y otra con el sufijo “-asa” que indica el tipo de reacción (alcohol deshidrogenasa, colina acetiltransferasa, etc.). La primera cifra corresponde a la clase; la segunda a la subclase; la tercera a las subdivisiones de éstas (subsuclases) y la cuarta es cifra propia de cada enzima. (2)



Así la enzima que cataliza la oxidación del ácido úrico se llama úricasa, las enzimas que catalizan la hidrólisis de las proteínas se llama proteínasas, y aquellas que catalizan el transporte del grupo amino de una molécula a otras se llaman transaminasas. Enzimas aisladas de fuertes diversas pueden catalizar la misma reacción. Sin embargo, tales enzimas no son necesariamente idénticas y, por consiguiente, en la expresión correcta de una enzima debe incluirse también su origen. (1)


En la dominación usual de algunas enzimas se conserva el nombre que les fue dado desde un principio, en el que es frecuente la terminación “ina”. Son ejemplos de ello las enzimas proteolíticas pepsina y tripsina y la enzima amarilla aislada de la levadura por O. Warburg en 1932 (la primera enzima amarilla descubierta), que es denominada clásicamente como “antigua enzima amarilla” (3)


Una enzima (llamada también con propiedad fermento) es un verdadero agente catalizador producido por una célula viva. No es un átomo de cobre ni una molécula de treonina que la célula adquiere accidentalmente, aunque algunas enzimas contienen efectivamente cobre o treonina, que viene a ser parte de su estructura. (2)

Puesto que la célula elabora la enzima para acelerar una sola reacción (o un grupo de reaccione similares), la enzimas es un catalizador especifico. Cuando se pueden efectuar varias reacciones entre dos sustancias en una célula, la enzima acelera una de ellas, de suerte las demás quedan virtualmente rezagadas; la enzima, es, pues, además de un catalizador especifico, un catalizador directivo. Las enzimas cuya dirección ocasiona desintegración de un enlace de carbono a carbono en el sustrato, lo cual origina la desintegración de su esqueleto de carbono, se llaman desmolasas. (2)

Las sustancias cuya transformación química es acelerada por influjo de una enzima se llaman substratos. En una reacción típica participan generalmente dos sustancias; por ejemplo; la hidrólisis de una grasa es una reacción entre la grasa y el agua. En este caso, el substrato de la enzima lipolítica es la grasa. Quizás debiéramos considerar ambos reactantes (la grasa y el agua) como substratos; pero como el agua participa en todas las hidrólisis y generalmente hay gran exceso de ella, no se considera como tal.

Las enzimas hidrolíticas (hidrolasas) suelen designarse con el nombre del sustrato y del sufijo “-asa” (esterasa, epasa, amilasa). Los nombres sistemáticos, mucho más elaborados y complejos, han sido establecidos por la Unión Internacional de Bioquímica, tras una clasificación sistemática de todas las enzimas conocidas, que por su extensión no pueden incluirse aquí. Baste indicar que se han establecido seis grupos principales de acuerdo con el tipo químico de reacción que catalizan, y dentro de cada uno, grupos y subgrupos de acuerdo a las características de las mismas. (3)

El sistema de clasificación propuesto recientemente por la Comisión de Enzimología antes mencionada, bastante afín a las clasificaciones usuales anteriores, divide las enzimas en las seis clases principales siguientes:

I. Oxidorreductasas, que comprenden 13 subclases.

II. Transferasas, que constan de 8 subclases.

III. Hidrolasas, con 9 subclases.

IV. Liasas, enzimas que separan grupos variables de los substratos (que los incluyen) en su actuación reversible por medios no hidrolíticos (comprenden 5 subclases).

V. Isomerasas, que constan de 5 subclases.

VI. Ligasas, enzimas que catalizan la unión de dos moléculas, asociada a la rotura de un enlace pirofosfato del ATP (comprenden 4 subclases)


Bibliografia:
1) Anónimo, 15 de Julio de 1972. Gran Enciclopedia RIALP, Especificidad. Editorial RIALP. S.A., Tomo 8.
2) Bioquímica, sin fecha. Bioquímica, la Ciencia de la Vida, Enzimas. Editorial UNED. Primera edición, 204. San Jose, Costa Rica.
3) Raymond E.Kirk, 1962. Enciclopedia Tecnologia química, Cristalales enzimas-inustriales. Editorial H-A tomo 6. Pagina 987.

Partes del Sistema Enzimático

Por Perez-Gutierrez, Alejandra
1. Sustrato

Es cualquier compuesto químico.
Que subyase a otro y sobre el cual está en condiciones de
ejercer algún tipo de influencia. 

Por otra parte hace referencia a una capa o nivel de algo. Es una molécula sobre la cual actúa una enzima, dicho de otra forma, las enzimas se encargan de catalizar las reacciones químicas que involucran a su sustrato. 

La unión entre enzima y sustrato forma un complejo. (1)


2. La enzima:

Son proteínas complejas que producen cambios químicos específicos en algunas sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Como por ejemplo: las enzimas pueden convertir los almidones y azucares en sustancias que el cuerpo pueda utilizar.
La coagulación es otro ejemplo de las
enzimas. Son esenciales para todas las funciones corporales se encuentran en la saliva, estomago, intestinos cada órgano y célula del cuerpo.(2)



3. Conzimas:

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática.
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox (como lacoenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)).

Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.

Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.

Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+.

Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.(3)

Tipo de enzimas
Actividad
Hidrolasas

Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas

Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.
Ligasas
Catalizan la unión de moléculas.
Liasas
Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan latransferencia de electrones de una molécula a otra.Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
Tansferasas
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.



















4.- Sustancias activadoras:


  • temperatura, electrolitos y pH.
























REFERENCIAS
1)Definición de, en línea el día, 24 de marzo del 2011 en http://definicion.de/sustrato/
2)C. Dugdale, David, MD, Professor of Medicine, Division of General Medicine, Department of Medicine, en línea el día 24 de marzo del 2011, actualizado el dia 23.2.2009
3) coenzima.com, en línea, 24 de marzo del 2011en: http://www.coenzima.com/
1.