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domingo, 10 de abril de 2011

Cinética enzimática

Por Perez-Gutierrez, Alejandra
Debido a la compleja estructura de las proteínas y las dificultades de detectar y aislarlas, los mecanismos de acción son poco conocidos pero se sabe que actúan con complejos de sustrato. Pero uno de los mejores medios detectados de estudio es el examen de la variación de la velocidad de la reacción con la concentración, el sustrato de PH y la temperatura lo anterior se constituye como la cinética enzimática.(1)


El centro activo está formado por un grupo de funciones de contacto establece las funciones de la enzima y el sustrato.la actividad catalítica de las enzimas se encuentra sometida a diversos tipos de regulación; casi todas las enzimas inhiben sus productos a altas catalizaciones algunas se sintetizan en forma de precursores inactivos y se activan después generalmente por proteólisis.(1)


Cinetica enzimática

Es una parte de la bioquímica encargada de estudiar las velocidades de reacción de las enzimas que son catalizadores por las enzimas, la cinetica enzimática es una de las técnicas más viejas para entender los mecanismos enzimáticos.


Esto nos ha permitido:


  • Distinguir las enzimas.
  • Distinguir entre isoenzimas.
  • Reconocer las diferencias entre las actividades de un tejido y otro.
  • Permite conocer la afinidad con los sustratos.
  • Las unidades se miden en PH óptimo.
La unidad internacional es: μmol S /min.(3)


Las enzimas son macromoléculas capaces de manipular otras moléculas, llamadas sustratos. Un sustrato es el que puede ser capaz de unirse al centro catalítico de la enzimas y que esta lo reconozca y llegar a transformarse en una serie de pasos determinado mecanismo enzimático. Algunos tipos de enzimas tienen la posibilidad de unir varios sustratos distintos y/o liberar diversos producto. En distintos casos ocurre la la unión simultanea de dos sustratos como es el caso del DNA-polimerasa, el cual es capaz de introducir nucleótido a una hebra de ADN. Aunque estos deben de llevar una serie de pasos también presentan una etapa limitante con la que se puede lograr determinar la velocidad final de toda la reacción, esta puede ser una reacción química o un cambo de la enzima o del sustrato. (4)

Lo adquirido acerca de la estructura de las enzimas es gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. Un ejemplo de esto, es la estructura que puede sugerir cómo permanecen unidos sustrato y producto durante la catálisis, qué cambios ocurren durante la reacción, o incluso el papel en particular de determinados aminoácidos en el mecanismo catalítico. Muchas de las enzimas modifican su conformación muy significativamente durante la reacción, cuyo caso, puede ser crucial saber su estructura molecular con y sin sustrato unido (se suelen usaranálogos que se unen pero no permiten llevar a cabo la reacción y mantienen a la enzima permanentemente en la conformación de sustrato unido). (4)

Los mecanismos enzimáticos pueden ser divididos en mecanismo de único sustrato o mecanismo de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevados a cabo en enzimas que solo unen un sustrato, como la triosafosfato isomerasa, pretenden medir la afinidad con la que se une el sustrato y la velocidad con la que lo transforma en producto. Por otro lado, al estudiar una enzimaque une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados. (4)

No obstante, no todas las catálisis son llevadas a cabo por enzimas proteicas. Existen moléculas catalíticas basadas en el ARN, como las ribozimas y los ribosomas, esenciales para el splicing alternativo y la traducción del ARNm, respectivamente. La principal diferencia entre las ribozimas y los ribosomas radica en el limitado número de reacciones que pueden llevar a cabo las primeras, aunque sus mecanismos de reacción y sus cinéticas pueden ser estudiados y clasificados por los mismos métodos. (4)

Mecanismos de acción de las enzimas
La velocidad e reacción se debe a las enzimas favorables, la energía de activación es una barrera por encima de las cual una molécula de un producto debe para que lleve a cabo una reacción, se le puede definir como la energía necesaria para llevar un mol de reactantes hasta un estado de transición ( es un estado que posee mayor cantidad de energía libre, cualquier cambio energético favorece a la generación de productos) no todas las enzimas aceleran la velocidad y no todas lo hacen con la misma magnitud, cada enzima al interactuar con su sustrato genera un resultado transitorio llamado: complejo enzima- sustrato.(2)
La Cinética de Michaelis Menten
En 1903 se propuso la idea de que las enzimas cambian con su sustrato para formar un complejo, esta idea fue desarrollada por Michaelis y Maunt Menten y se convirtió en la teoría general de alas enzimas. Las reacciones enzimáticas se caracterizan
porque aunque se aumente la concentración de sustrato la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto de saturación. La saturación se debe a que todos los centros activos están ocupados. La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente. Consideraremos sólola velocidad inicial de las reacciones para cada concentración de sustrato cuando se construya una gráfica, evitando el error introducido por el deterioro del enzima. Comoen el primer momento no hay producto no consideraremos la reacción contraria.

Se rigue por la siguiente relación matemática:
V1: velocidad de reacción.
Vmax: velocidad máxima
Km: constante
S: concentración de sustrato. (3)

Enzimas
La estructura formada por la apoenzima (es el concepto de centro activo, formado por cadenas de
polipeptidos) y la coenzima se denomina boloenzima.
Los aminoácidos que las componen tienen una estructura similar a la de cualquier proteína por ejemplo: la lisozima es una enzima presente en las lágrimas funciona como un antiséptico suave y que tiene la capacidad de atacar las paredes de diversas bacterias. (2)





REFERENCIAS
1) Gran enciclopedia RIALP, Tomo 8, diplomática Eslovenia, Ediciones RIALP,S.A. Madrid, 15 julio de 1972. 

4)Debian.(2010). Cinetica enzimática Visitado el 2 de abril del 2011 de:http://essa.uncoma.edu.ar/academica/materias/morfo/ARCHIVOPDF6/PARTE5/ENZIMAS2_Cinetica_enzimatica.pdf
5) http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#ENZI

Bibliografia:
(2)Fernaquea, J., y Gomez, G. Bioquimica Ciencia de la Vida, Editorial UNED, 1° Edicion,204. San José, Costa Rica.

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