Por Vargas-Jarquin, Alexa
Algunas enzimas han recibido nombres convencionales en uso (pepsina, aldolasa, etc.). En general, cada enzima puede designarse con dos nombres, uno “familiar” o trivial y otro sistemático. Aunque hay muchas excepciones, el nombre trivial está formado por dos palabras una que designa el sustrato, y otra con el sufijo “-asa” que indica el tipo de reacción (alcohol deshidrogenasa, colina acetiltransferasa, etc.). La primera cifra corresponde a la clase; la segunda a la subclase; la tercera a las subdivisiones de éstas (subsuclases) y la cuarta es cifra propia de cada enzima. (2)
Así la enzima que cataliza la oxidación del ácido úrico se llama úricasa, las enzimas que catalizan la hidrólisis de las proteínas se llama proteínasas, y aquellas que catalizan el transporte del grupo amino de una molécula a otras se llaman transaminasas. Enzimas aisladas de fuertes diversas pueden catalizar la misma reacción. Sin embargo, tales enzimas no son necesariamente idénticas y, por consiguiente, en la expresión correcta de una enzima debe incluirse también su origen. (1)
En la dominación usual de algunas enzimas se conserva el nombre que les fue dado desde un principio, en el que es frecuente la terminación “ina”. Son ejemplos de ello las enzimas proteolíticas pepsina y tripsina y la enzima amarilla aislada de la levadura por O. Warburg en 1932 (la primera enzima amarilla descubierta), que es denominada clásicamente como “antigua enzima amarilla” (3)
Una enzima (llamada también con propiedad fermento) es un verdadero agente catalizador producido por una célula viva. No es un átomo de cobre ni una molécula de treonina que la célula adquiere accidentalmente, aunque algunas enzimas contienen efectivamente cobre o treonina, que viene a ser parte de su estructura. (2)
Puesto que la célula elabora la enzima para acelerar una sola reacción (o un grupo de reaccione similares), la enzimas es un catalizador especifico. Cuando se pueden efectuar varias reacciones entre dos sustancias en una célula, la enzima acelera una de ellas, de suerte las demás quedan virtualmente rezagadas; la enzima, es, pues, además de un catalizador especifico, un catalizador directivo. Las enzimas cuya dirección ocasiona desintegración de un enlace de carbono a carbono en el sustrato, lo cual origina la desintegración de su esqueleto de carbono, se llaman desmolasas. (2)
Las sustancias cuya transformación química es acelerada por influjo de una enzima se llaman substratos. En una reacción típica participan generalmente dos sustancias; por ejemplo; la hidrólisis de una grasa es una reacción entre la grasa y el agua. En este caso, el substrato de la enzima lipolítica es la grasa. Quizás debiéramos considerar ambos reactantes (la grasa y el agua) como substratos; pero como el agua participa en todas las hidrólisis y generalmente hay gran exceso de ella, no se considera como tal.
Las enzimas hidrolíticas (hidrolasas) suelen designarse con el nombre del sustrato y del sufijo “-asa” (esterasa, epasa, amilasa). Los nombres sistemáticos, mucho más elaborados y complejos, han sido establecidos por la Unión Internacional de Bioquímica, tras una clasificación sistemática de todas las enzimas conocidas, que por su extensión no pueden incluirse aquí. Baste indicar que se han establecido seis grupos principales de acuerdo con el tipo químico de reacción que catalizan, y dentro de cada uno, grupos y subgrupos de acuerdo a las características de las mismas. (3)
El sistema de clasificación propuesto recientemente por la Comisión de Enzimología antes mencionada, bastante afín a las clasificaciones usuales anteriores, divide las enzimas en las seis clases principales siguientes:
I. Oxidorreductasas, que comprenden 13 subclases.
II. Transferasas, que constan de 8 subclases.
III. Hidrolasas, con 9 subclases.
IV. Liasas, enzimas que separan grupos variables de los substratos (que los incluyen) en su actuación reversible por medios no hidrolíticos (comprenden 5 subclases).
V. Isomerasas, que constan de 5 subclases.
VI. Ligasas, enzimas que catalizan la unión de dos moléculas, asociada a la rotura de un enlace pirofosfato del ATP (comprenden 4 subclases)
Bibliografia:
1) Anónimo, 15 de Julio de 1972. Gran Enciclopedia RIALP, Especificidad. Editorial RIALP. S.A., Tomo 8.
2) Bioquímica, sin fecha. Bioquímica, la Ciencia de la Vida, Enzimas. Editorial UNED. Primera edición, 204. San Jose, Costa Rica.
3) Raymond E.Kirk, 1962. Enciclopedia Tecnologia química, Cristalales enzimas-inustriales. Editorial H-A tomo 6. Pagina 987.
No hay comentarios:
Publicar un comentario