Las enzimas como catalizadores estereoespecificos.

               Por Cruz-Villegas,Goevanna

Los organismos biológicos no están preparados para soportar la gran energía de activación que requieren las reacciones químicas que se dan a diario, ya que estas no se dan en un laboratorio. Por esto, los seres vivos desarrollaron o crearon un compuesto químico que ayuda a llegar a una alta energía de activación sin ser destruido, éste compuesto tiene el nombre de Catalizador. (3)

Las enzimas son este catalizador biológico, producto de células vivas. (1)

“…son prácticamente los catalizadores de todas las reacciones químicas fundamentales para la vida, por ello, se les puede llamar biocatalizadores…” (2)

En clases de laboratorio de Biología General, nos comprueban esas líneas que vemos y leemos en internet o en libros. Se sabe realmente que sin las enzimas la degradación de los alimentos, en especial carnes y comidas mas pesadas, duraría cientos de años, pero que gracias a estos biocatalizadores esas reacciones y funciones se llevan a cabo con gran velocidad.

Son catalizadores estereoepecificos ya que a diferencia de los demás catalizadores químicos corrientes, éstas catalizan generalmente una única reacción específica. Aunque de igual manera, algunas enzimas son capaces de catalizar más de un tipo de reacción.

Nuestro organismo posee cientos de enzimas diferentes, por la gran cantidad de reacciones metabólicas que se dan en éste, ayudando a que estas se lleven a cabo, y con más velocidad, como antes se menciono, y a bajas o distintas temperaturas que podrían destruir la mayoría de la materia orgánica. (1)

Cada enzima es específica, selectivamente para la sustancia sobre la que reacciona, siendo más activa a una temperatura especifica. A pesar de que el aumento de la temperatura puede apresurar una reacción, las enzimas son inestables cuando se calientan. (4)

Imagen 1: Enzima catalizadora.

“Casi todos los sustratos forman por lo menos tres enlaces con las enzimas. Esta adherencia en tres puntos puede conferir asimetría a una molécula por otro lado simétrica. La imagen 2 muestra una molécula de sustrato, representada como un átomo de carbono que tiene tres grupos diferentes, próximos a adherirse en tres puntos a un sitio de la enzima. 

Si el sitio puede ser alcanzado sólo desde un lado y únicamente los átomos complementarios y los silios pueden interactuar (ambos suposiciones válidas para las enzimas reales), la molécula se unirá sólo en una forma. La reacción misma puede estar confinada a los átomos unidos en los sitios 1 y 2 aún, cuando los átomos 1 y 4 sean idénticos. 

Girando mentalmente la molécula de sustrato en el espacio, nótese que puede adherirse en tres puntos a un costado del sitio planar con una sola orientación. En consecuencia, los átomos 1 y 4 aunque sean idénticos vienen a ser distintos cuando el sustrato está adherido a la enzima.

Por tanto, un cambio químico puede afectar el átomo uno (pero no al átomo cuatro) o viceversa.” (5)

Imagen 2

Bibliografía:

(1) Manuel Salvat, 1968. Salvat de la ciencias, Biología medicina. Tomo 20. Editorial Salvat S.A de ediciones Pamplona. Página 90 y 91.

(2) McGraw-Hill Encyclopedy of science an technology 1964. Primera edición, tomo 5. Editorial Salvat editorials S.A-Barcelona. Páginas 1026-1027.

Referencias:

(3) Ing.Agr. Carlos González. Sin fecha. Catalizadores y enzimas. En línea, fecha consultada: 5/abril/2011. Disponible en: http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/3er/LaEnergia/4444/CatalizadoresyEnzimas.htm

(4) ferato.com. Sin fecha. Enzimas. En línea, fecha consultada: 5/abril/2011. Disponible en: http://www.ferato.com/wiki/index.php/Enzima

(5) Imágenes 1 y 2: Disponibles en google. Fecha de consulta 7/abril/2011.