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jueves, 7 de abril de 2011

Estructura enzimática

Por Ramírez-Meza,Nathalia .

Más del 90% de las enzimas son proteínas globulares o escleroproteínas y el resto se encuentran conjugadas a un grupo prostético. Los estudios recientes y otras técnicas han permitido un mejor conocimiento sobre la estructura de las enzimas y han proporcionado cierta evidencia de las hipótesis de la llave y la cerradura y del ajuste inducido.

Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas para ejercer su actividad en condiciones óptimas, estas sustancias se denominan cofactores y pueden ser compuestos inorgánicos, iones metálicos o compuestos orgánicos unidos fuerte o débilmente a la fracción proteica.
  •  Cuando el cofactor es un compuesto orgánico se denomina coenzima y suele pertenecer en muchas ocasiones al grupo de las vitaminas.
  •  Cuando se trata de un ion metálico se denominan activadores
  •  Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura proteica se denomina grupo prostético, como por ejemplo: el grupo hemo de la hemoglobina
A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.
 
También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estomago, etc. 
  
Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.























 La estructura de la lactato deshidrogenasa se conoce con detalle y tiene:

  •     Dos dominios globulares.
  •     Un dominio de unión a nucleótidos.
  •     Un segundo dominio catalítico.













El dominio de unión a nucleótidos (cofactor) tiene un giro ß α ß que favorece la unión al NAD, que está conservado en todas las deshidrogenadas conocidas dependientes de NAD o de NADPH (Fig.2.19). Este dominio tiene además:
  •     Cargas positivas en las cadenas colaterales de arginina, que atraen a los grupos fosfato negativos de los cofactores.
  •     Glicinas para la hermeticidad de cada giro, unión al NAD e interacciones entre la hélice a y la cadena b.
El dominio sufre un ajuste inducido. El bucle ß α ß se traslada 1,4 nm sobre la unión NAD O NADP.
El dominio catalítico posee una cavidad hidrofobica, que tiene una forma tridimensional específica para el sustrato y para los residuos cargados, importantes para la unión del sustrato. Los cambios en la conformación llevan al sustrato ligado hasta la proximidad del anillo de nicotinamida.

La conformación de la zona activa favorece el estado de transición. Las cadenas colaterales de aminoácidos y los cofactores participan en la catálisis, pero la reacción es catalizada por la transferencia de electrones.
Las enzimas como proteínas que son, cuentan con una estructura primaria, secundaria, terciaria e incluso si están formadas por varias subunidades, cuaternaria. Esta estructura resulta importante para su actividad por lo que cambios en la misma pueden llevar a alteraciones en su actividad catalítica. La composición y forma de una enzima viene definida por las cuatro estructuras, ya mencionadas, éstas tienen un carácter jerarquizado, es decir, implican unos niveles o grados de complejidad creciente que dan lugar a los cuatro tipos de organizaciones.

 




La estructura primaria de una enzima es la secuencia lineal de los aminoácidos que contiene, o sea, el número y el orden en el que se encuentran


La estructura secundaria de una enzima se refiere a la ordenación regular y periódica en el espacio de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección. Se puede decir, que es la disposición de la estructura primara en el espacio y que es consecuencia directa de la libre capacidad de giro del carbono alfa.
Existen dos modelos o tipos de estructuras secundarias:

- Hélice a.
- Lámina b.








La estructura terciara de una enzima informa de la disposición de la estructura secundaria en el espacio y, por tanto, del tipo de conformación tridimensional que posee. Las conformaciones más frecuentes que adoptan las proteínas son la globular y la filamentosa. Las funciones biológicas que realizan las proteínas dependen de la estructura terciaria que éstas poseen.

La estructura cuaternaria de una enzima informa que ésta está compuesta de más de una cadena polipeptídica, y hace referencia al modo en que se asocian las cadenas o subunidades para constituir la proteína activa.
















Bibliografia

Bibliografia
Peretó, G.J.2007.Fundamentos de bioquímica,II Edición.Editorial Universidad de Valencia.Madrid,España.Pág.90-105

Peña,L.A.1998.Bioquímica,I Edición.Editorial Limusa.Buenos Aires, Argentina.Pág.430-440.






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