Por Vargas-Jarquín, Alexa
Las enzimas se distinguen en los catalizadores inorgánicos por su especificidad. Estos últimos catalizan muchas reacciones; así, los iones de hidrógeno (de los ácidos) que hidrolizan indistintivamente proteínas, grasas e hidratos de carbono. (1)
Las enzimas, sin embargo son mas especificas. Muchas de ellas catalizan solamente una reacción química, mientras que otras, no tan específicas, tienen una acción bastante selectiva para atacar a cierto tipo de configuración o de enlace: las lipasas desdoblan las grasas, las enzimas proteolíticas hidrolizan las proteínas. De este modo, su acción se limita a cierto tipo de sustancias. (1)
Algunas enzimas son completamente específicas; p.ej., la dipeptidasa, que no desdobla ningún dipeptido si no está libre en el grupo amino o carboxilo. Ciertas enzimas muestran estereoespecificidad; así, la forma natural de ciertos compuestos es atacada mucho más rápidamente que en su antípoda sintético.
La especificidad es una característica de mayor relevancia en las enzimas y es determinante en la regulación del mecanismo celular. Esta propiedad reduce la variabilidad de sustratos sobre los que una enzima puede actuar. Se conocen varios tipos de especificidad, entre ellos:
Ø La Especificidad Óptica: algunas enzimas actúan, por ejemplo, sobre isómeros de la serie L (enzimas relacionadas con el catabolismo de aminoácidos), mientras que otros actúan sobre los de la serie D (los involucrados en el metabolismo de los carbohidratos). (2)
Ø La Especificidad del Grupo: algunas enzimas actúan sobre un grupo determinado de moléculas, por ejemplo, las enzimas que digieren las proteínas: catalizan reacciones hidrolizando enlaces entre aminoácidos específicos; sin embargo, estos enlaces serán hidrolizados en cualquier proteína que los contenga y, por eso, su especificidad es relativa. (2)
La mejor descripción que se conoce de la especificidad enzimática es la de Emil Fischer, quién comparo el sustrato y la enzima de la cerradura de llave. Esta analogía es particularmente notable si se considera la especificidad estereoquímica de las enzimas. Por ejemplo: la L-leuciglicina es totalmente hidrolizada por la dipeptidasa intestinal, que hidroliza exactamente la mitad de la mezcla racémica DL-leuciglicina y absolutamente nada del isómero óptico “no natural” D-leuciglicina. Se conocen muchos ejemplos de la especificidad estricta de enzimas para el isómero óptico natural. (3)
Evidentemente, una enzima tiene la propiedad de distinguir entre la estructura de dos moléculas cuando una es la “imagen en el espejo” de la otra. Esto indica no solo una compleja estructura molecular de la propia enzima, sino también que su actividad es consecuencia de alguna de esas complejidades estructurales. Los conceptos de química pura (con lo que se quiere significar la estructura molecular y todas sus consecuencias) son hoy los más útiles cuando se trata de concebir la acción enzimática.
Muchas veces se ha intentado imaginar una representación de la acción enzimática, pero se puede decir, probablemente sin riesgo de equivocarse, que ningún intento ha tenido buen éxito total. Un concepto razonable se funda en la teoría de que la enzima se combina con el substrato. Se podría imaginar que la superficie de la molécula de la enzima se deforma de manera que el substrato queda deformado asimismo después de combinarse con ella, lo cual expone a tensión extraordinaria el enlace que en el substrato está destinado a desintegrarse. Puesto que la reacción que origina la ruptura de ese enlace se ha de efectuar en todo caso, si bien lentamente (la enzima es solo un catalizador), la tensión extraordinaria que padece el enlace viene a ser como la gota de agua que hace derramar el vaso. Este concepto lógicamente dio origen a la ulterior hipótesis de que una enzima debe combinarse con su substrato cuando menos dos sitios, y hay razones fundadas para creer que en algunos casos (por ejemplo, las peptidasas) tal es lo que sucede. En otros casos están a discusión las pruebas que se dispone.
Una de las propiedades más características es su alto grado de especificidad. La mayor parte de las enzimas presentan una especificidad de reacción absoluta, esto es, catalizan tan solo un determinado tipo de reacción. Sin embargo, algunas enzimas son capaces de catalizar más de un tipo de reacción. Por ejemplo, algunas peptidasas catalizan tanto la hidrólisis de los enlaces peptídicos como reacciones de transamidación (transpeptidácido); en las últimas, un grupo acilo (C=O) es transferido del grupo amino (NH3) de una molécula al de otra, intercambiando aminoácidos en el sustrato:
O O RC – NHR’ + NH2R’’ ↔ RC – NHR’’ + NH2R’
|
Ciertas enzimas presentan una absoluta especificidad del substrato, es decir, actúan solamente sobre un compuesto. Por ejemplo, la ureasa (cuyo nombre sistemático es el de una amidohidrolasa) que cataliza la hidrólisis de la urea, dando anhídrido carbónico y amoníaco, parece ser absolutamente específica de la urea. Una gran variedad de derivados de la urea no son afectados por dicha enzima.
Otras enzimas son capaces de actuar sobre cierto número de compuestos que poseen un determinado grupo químico. Por ejemplo, la fosfatasa alcalina (monoéster ortofosforicohidrolasa) hidroliza diversos ésteres fosfóricos, tales como fenilfosfato, glicerofosfato, etc. Este tipo de especificidad puede ser designado como especificidad de grupo. (3)
Muchas enzimas actúan únicamente sobre uno de los isómeros ópticos de un compuesto, exibiendo, por consiguiente, especificidad estereoquímica. De modo inverso, cuando se sintetiza enzimáticamente un compuesto que contiene un grupo asimétrico a partir de un precursor ópticamente inactivo, solo se obtiene, normalmente, uno de los posibles isómeros ópticos. Un buen ejemplo de enzima con especificidad de grupo y también estereoquímica es la L-amino-ácido oxidasa (L-aminoácido: O2 oxidorreductosa desaminante). Dicha enzima cataliza la oxidación de múltiples compuestos del tipo R-CH(NH2)COOH, si bien la velocidad de la reacción varía senciblemente de acuerdo con la naturaleza del grupo R. La reacción no tiene lugar cuando el grupo carboxílico (COOH) o el grupo amínico se hallan substituidos. (3)
Esta enzima tiene especificidad absoluta para los aminoácidos de configuración L. Los D-aminoácidos correspondientes, que no son afectados por esta enzima, son oxidados por otra enzima específica del grupo, la D-aminoácido oxidasa. La glicocola, que carece de átomo de carbono asimétrico, es totalmente indiferente a la acción de las enzimas, siendo oxidada por otra enzima distinta. Cuando la reacción transcurre en sentido inverso y se sintetiza un aminoácido, la L-aminoácido oxidasa conduce únicamente aminoácidos de configuración L, mientras que la D-aminoácido oxidasa los forma exclusivamente de configuración D.
Referencias:
1) Anónimo, 15 de Julio de 1972. Gran Enciclopedia RIALP, Especificidad. Editorial RIALP. S.A., Tomo 8.
Bibliografia:
2) Bioquímica, sin fecha. Bioquímica, la Ciencia de la Vida, Enzimas. Editorial UNED. Primera edición, 204. San Jose, Costa Rica.
3) Raymond E.Kirk, 1962. Enciclopedia Tecnologia química, Cristalales enzimas-inustriales. Editorial H-A tomo 6. Pagina 987.
